Dihexa está entre os temas em que os detalhes importam mais que as manchetes. Esta página reúne contexto, mecanismos e os pontos práticos mais consultados.
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== História == A arginina foi isolada pela primeira vez em 1886 a partir de mudas de tremoço amarelo pelo químico alemão Ernst Schulze e seu assistente Ernst Steiger. Ele a nomeou a partir do grego árgyros (ἄργυρος), que significa "prata", devido à aparência branco-prateada dos cristais de nitrato de arginina. Em 1897, Schulze e Ernst Winterstein (1865–1949) determinaram a estrutura da arginina. Schulze e Winterstein sintetizaram a arginina a partir da ornitina e da cianamida em 1899, mas algumas dúvidas sobre a estrutura da arginina persistiram até a síntese de Sørensen em 1910.
Fontes: pt.wikipedia.org
== Síntese == Proteínas ingeridas sofrem degradação até arginina, podendo ser diretamente absorvidas para utilização no ciclo da ureia, ou transformada em ornitina no intestino e, com a glutamina secretada como glutamato, convertida em citrulina. A citrulina é transportada até os rins, onde vira substrato da neossíntese da arginina. A citrulina também pode ser convertida diretamente em L-arginina no citoplasma dos macrófagos e das células endoteliais.[carece de fontes]?
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== Função == A arginina desempenha um papel importante na divisão celular, na cicatrização de feridas, na remoção de amônia do corpo, na função imunológica e na liberação de hormônios. É um precursor para a síntese de óxido nítrico (NO), tornando-se importante na regulação da pressão arterial. A arginina é necessária para o funcionamento das células T no corpo e pode levar à sua desregulação se esgotada.
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=== Proteínas === A cadeia lateral da arginina é anfipática, pois em pH fisiológico contém um grupo guanidínio carregado positivamente, altamente polar, na extremidade de uma cadeia hidrocarbonada alifática hidrofóbica. Como as proteínas globulares possuem interiores hidrofóbicos e superfícies hidrofílicas, a arginina é tipicamente encontrada na parte externa da proteína, onde o grupo principal hidrofílico pode interagir com o ambiente polar, por exemplo, participando de ligações de hidrogênio e pontes salinas. Por esse motivo, é frequentemente encontrada na interface entre duas proteínas. A parte alifática da cadeia lateral às vezes permanece abaixo da superfície da proteína. Resíduos de arginina em proteínas podem ser desmineralizados por enzimas PAD para formar citrulina, em um processo de modificação pós-traducional denominado citrulinação. Isso é importante no desenvolvimento fetal, faz parte do processo imunológico normal, bem como do controle da expressão gênica, mas também é significativo em doenças autoimunes. Outra modificação pós-traducional da arginina envolve a metilação por proteínas metiltransferases.
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Dihexa é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Dihexa apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Dihexa)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Dihexa)